BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Enzim merupakan biomolekul yang
berasal dari protein yang berfungsi sebagai katalis. Katalis adalah senyawa
yang dapat mempercepat proses reaksi tetapi tidak ikut bereaksi. Jenis produk
yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi zat, yang disebut promoter.
Semua proses bioogis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat dalam suatu arah lintasan metabolism yang ditentukan oleh hormone sebagai
promoter.
Beberapa jenis molekul dapat
mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat dipengaruhi oleh
beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang
dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana
setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi
aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau
inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul
enzim. Sedangakan inhibitor
reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui
reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali
dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor
yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Dalam bekerja enzim bereaksi dengan
molekul subtract menghasilkan senyawa intermediet dengan membutuhkan energy
aktivasi lebih rendah, sehingga reaksi dapat dipercepat. Reaksi kimia yang
terjadi karena energy aktivasi lebih
tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Meskipun senyawa katalis dapat berubah
pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk
semula.
B. Rumusan Masalah
1. Sejarah dan pengertian Enzim
2. Sifat-Sifat Enzim
3. Klasifikasi Enzim
4. Mekanisme atau cara kerja reaksi enzim
5. Faktor-faktor yang
mempengaruhi kerja enzim
6. Kofaktor dan Koenzim
BAB II
PEMBAHASAN
A. Sejarah dan Pengertian Enzim -
Enzim sangat dekat dengan keseharian
hidup manusia. Pencernaan daging dalam perut dan perubahan pati menjadi gula
oleh ekstrak tumbuhan dalam mulut kita dan lain-lain. Namun pada tahun 1878,
Jerman Wilhelm Kuhne (1837-1900) pertama kali menggunakan istilah “enzyme”, yang berasal dari bahasa
Yunani yang berarti dalam bahan pengembang (ragi), kata ini digunakan untuk
menjelaskan bahwa fermentasi alcohol merujuk pada aktivitas kimiawi yang
dihasilkan oleh organism hidup.
Pada tahun 1907, Eduard Bucher
menemukan bahwa enzim dapat bekerja di luar sel hidup, Kemudian pada tahun
1926, James B. Summer berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan
bahwa enzim ini merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein
murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan
Stanley yang meneliti enzim pepsin, tripsin, dan kimotripsin.
Enzim adalah biokatalisator organik yang
dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau
suatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim
juga berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses
reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi
kimia
organik
Enzim
mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1.
Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2.
Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon
enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang
tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan
memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk
enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian.
Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun
keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian
enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1.
Apoenzim,
adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi
senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2.
Koenzim,
disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi,
koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat
termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan
sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin
Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP
berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim
dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari
gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).
B. Sifat-Sifat Enzim 
1.
Enzim
adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu
sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi
substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak
dapat bekerja dengan baik.
2.
Bekerja
secara khusus/spesifik , Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya
dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3.
Berfungsi
sebagai katalis , Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang
diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4.
Diperlukan
dalam jumlah sedikit , Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit
sekali enzim untuk setiap kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak
mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik).
Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawsederhana, dan
sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
C. Klasifikasi Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim
intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim
yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi
(ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
b. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim
ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk
“mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.
Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak
digunakan dalam proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya
katalisis
a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi
oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen.
Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase
(katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim
oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
b. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan
gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah
beberapa enzim sebagai berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang
memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase
yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang
memindahkan gugusan asil.
c. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis
reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase
yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang
menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang
menghidrolisis protein dan polipeptida.
d. Liase
Enzim ini berfungsi untuk
mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa
melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu
enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan
fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase)
yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.
e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1. Rasemase, merubah
l-alanin → D-alanin
2. Epimerase, merubah
D-ribulosa-5-fosfat → D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah
transmetinal → cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase,
merubah
D-gliseraldehid-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase,
merubah metilmalonil-CoA →
suksinil-CoA
f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat
+ CoA-SH + ATP → Asetil CoA + AMP + P-P
4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya
a. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang
merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada
umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang
jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan
enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi
oleh kadar substratnya.
b. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat
menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis
suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah
enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh
adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang
ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak
dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan
(fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan
pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan
tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada
beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis
ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase
menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis
protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim
mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya
ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada
pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem
penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis
reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi
pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus
tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan
enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB) telah
mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan
mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih
menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.
D. Mekanisme Kerja Enzim
Enzim mengkatalis
reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi
dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi)
dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi aktivasi dilakukan
dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian
enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat
yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu
bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus
prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat
mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga
diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang
dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat
harus saling komplementer.
Mekanisme
reaksi enzimatis dapat digambarkan dengan beberapa metode atau model:
1.
Model
Fischer (model kaku)/ (Lock
and key theory)
Teori
ini menyatakan bahwa enzim akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya
sama dengan active site enzyme. Enzim bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks,
seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat
bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas
dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
2. Model Koschland/ ketepatan induksi
(Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang
terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat
memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat
membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif
menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan
enzim tersebut.
v
Cara Kerja Enzim :
1.
Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk
substrat menjadi keadaan transisi sebelum membentuk produk
2.
Menurunkan energy keadaan transisi
3.
Menyediakan lintasan reaksi alternative
4.
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi
keadaan dasar.
E. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja
Enzim
a. Suhu
Enzim
terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat
bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 40°C. Pada suhu
0°C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika
suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 50°C, enzim akan
bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan
terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini
enzim tidak dapat bekerja.
·
Enzim
tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
·
Kadar
tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
·
Kadar
tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim
terdenaturasi pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50oC.
b.
Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu,
umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana
asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana netral
ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada
suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas,
enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.
·
Setiap
enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH
optimum.
·
pH
optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
·
Terdapat
beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas
paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak
paling cekap pada pH 8.
c.
Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja
enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor adalah keadaan pada saat
substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang
berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif, substrat dan inhibitor bersaing
untuk merebutkan active site enzim. Jika substrat yang menempati active
site maka produk terbentuk, sebaliknya jika inhibitor yang menempati enzim
maka produk tidak terbentuk.
Misalnya enzim suksinat
dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi
fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat
dehidrogenase akan menurun aktivitasnya. Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat
sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini
sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan
aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
2.
Inhibitor Non-kompetitif
Inhibitor
non-kompetitif, inhibitor menempel pada enzim tetapi bukan pada active site,
sehingga substrat masih dapat berikatan dengan enzim, namun adanya
inhibitor non – kompetitif membuat enzim dan substrat tidak dapat tersebut
terlepas, maka enzim dan substat dapat dipecah dan produk dapat dihasilkan. Sehingga daya kerja inhibitor
sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor
terhadap enzim.
d.
Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga
ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang tersedia. Jika jumlah
substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah
substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat
berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
·
Pada
kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul
substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan
molekul substrat.
·
Apabila
kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan
molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
·
Penambahan
kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana
kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
F. Koenzim
Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kofaktor
non protein dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor
enzim walaupun jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja
beberapa enzim, dan oleh karena itu memegang peranan.
Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang
mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh
koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina
trifosfat. Gugus
kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD
atau NADP+,
gugus asetil yang dibawa oleh koenzim
A, formil, metenil, ataupun gugus
metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam
folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim,
adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat
sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina
melalui metionina adenosiltransferase.
Ø Koenzim dan hubungannya dengan
beberapa vitamin :
§ Koenzim: molekul organic kecil,
tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya
dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
§ Vitamin: golongan senyawa kimia yang
terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika
kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut,
rabun senja, dan lain-lain.
§ Hubungan keduanya adalah beberapa
koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim
tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9,
salah satunya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul
nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun
tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+
yang merupakan koenzim. Penting dalam metabolisme sel.
v Perbedaan antara Enzim dan Koenzim:
1. Enzim
- Merupakan suatu biokatalisator
- Bersifat termolabil (tidak tahan panas)
- Bersifat spesifik dalam melaksanakan fungsinya
- Dirusak oleh logam berat
- Aktifitas enzim diukur dengan kecepatan reaksi enzimatik
- Letak enzim tertentu didalam sel
- Hanya mengkatalis satu macam reaksi
2. Koenzim
- Senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu
- bersifat termostabil (tahan panas)
- Berat molekul rendah
- Banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B
- Bisa di anggap sebagai substrat kedua.
Tabel 1. Contoh koenzim
No
|
Kode
|
Singkatan
dari
|
Yang
dipindahkan
|
1
|
NAD
|
Nikotinamida-adenina dinukleotida
|
Hidrogen
|
2
|
NADP
|
Nikotinamida-adenina
dinukleotidafosfat
|
Hidrogen
|
3
|
FMN
|
Flavin mononukleotida
|
Hidrogen
|
4
|
FAD
|
Flavin-adenina dinukleotida
|
Hidrogen
|
5
|
Ko-Q
|
Koenzim Q atau Quinon
|
Hidrogen
|
6
|
Sit
|
Sitokrom
|
Elektron
|
7
|
Fd
|
Ferredoksin
|
Elektron
|
8
|
ATP
|
Adenosina trifosfat
|
Gugus fosfat
|
9
|
PAPS
|
Fosfoadenil sulfat
|
Gugus sulfat
|
10
|
UDP
|
Uridina difosfat
|
Gula
|
11
|
Biotin
|
Biotin
|
Karboksil (CO2)
|
12
|
Ko-A
|
Koenzim A
|
Asetil
|
13
|
TPP
|
Tiamin pirofosfat
|
C2-aldehida
|
BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
1.
Enzim ialah
senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel secara biokimiawi. Enzim
merupakan biokatalis yaitu senyawa yang diproduksi oleh organism.
2. Berdasarkan
jenis reaksi yang dikatalisis enzim digolongkan menjadi enam yaitu Oksideruduktase:mengkatalis
reaksi oksidasi-reduksi, Transferase:mengkatalis reaksi pemindahan berbagai
gugus amino,karboksil,karbonil,metil,asil,glikosil atau fosforil, Hidrolase:mengkatalis pemutusan ikatan
kovalen sambil mengikat oksigen, Liase:mengkatalis
pemecahan ikatan kovalen tanpa mengikat air, Isomerase:mengkatalis reaksi
isomerisasi, dan Ligase/Sintetase.
3.
Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:Enzim adalah protein, bekerja
secara spesifik, berfungsi sebagai katalis, Enzim hanya diperlukan dalam jumlah
sedikit, dapat bekerja secara bolak-balik. Dan kerja enzim dipengaruhi oleh
lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.
4.
Mekanisme reaksi enzimatis dapat
digambarkan dengan beberapa metode atau model yaitu model fischer (lock and kay
theory) dan model Koschland/ ketepatan induksi
(Induced fit theory).
5.
Faktor-faktor
yang mempengaruhi kerja enzim yaitu suhu, Ph, inhibitor dan konsentrasi
substrat.
6.
Koenzim adalah molekul organik yang nonprotein diperlukan untuk
bekerjanya enzim. Contohnya Vit,NAD,koenzim
A.
DAFTAR
PUSTAKA
Baharuddin.
2011. Biokimia Dasar. Alauddin Press: Makassar
Campbell,
Neil A et al. 2008. Biologi Edisi 8, Jilid 1. Erlangga: Jakarta
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti.
2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
Anda sedang membaca artikel berjudul 
0 komentar:
Posting Komentar